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Dazu gehoren Ionenbindungen zwischen sauren und basischen Seitengruppen und hydrophobe Bindungen, wie wir sie von Lipiden kennen. Analog der Bildung von Tropfchen und Membranen aus Lipiden, werden bei Proteinen in waBriger Losung geladene Gruppen bevorzugt an der Oberflache des Proteinmolekiils stehen, hydrophobe werden im Innem des Molekiils zusammentreten. Natiirlich konnen sich diese Gruppen nicht frei aussortieren. Sie sind ja aile Teile derselben Kette. Wir sehen jetzt, wie sich eine bestimmte Tertiarstruktur bevorzugt vor allen anderen bilden kann.

So haben die Lipoproteine mehr oder weniger Neutralfette, Cholesterin und Phospho lipide an die EiweiJ3kette gebunden. Glykoproteine, die einen Kohlenhydratanteil besitzen, sind sehr haufig. Sie konnen bis zu 85% aus Kohlenhydraten bestehen. Beim Ovalbumin des Hiihnereis (Molekulargewicht 45000) liegt eine glykosidische Seitenkette VOf, das Speichelmucin der Submaxillardriise des Schafs (MW 1 x 10 6 ) enthalt 800 Zuckerreste pro Molekiil. 9 verschiedene Monosaccharide konnen am Aufbau der Glykoproteine beteiligt sein.

04) auf die Evolution der Aminosauresequenzen der Globine noch genauer eingehen. Durch Einlagerung dieser Molekiile wird der Abstand zwischen den f3-Ketten fixiert. Das beeinfluBt (erniedrigt) die Sauerstoffaffinitat des gesamten Molekiils. Das Molekiil ist namlich nicht starr, sondern verformbar. Die Veranderungen am Hamoglobin konnen mit einem Hebelmechanismus verglichen werden, der die Bindungstaschen erweitert und verengt. Lagert ein Ham Sauerstoff an, dann wird das Eisenion urn etwa 0,07 nm senkrecht zur Ebene des Hamrings verlagert und staBt damit gegen das Histidin, das die dem Sauerstoff gegeniiberliegende Valenzbindung am Eisen einnimmt.

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